2017年公卫助理医师《生物化学》蛋白质的化学知识
2017年公卫执业助理医师考试的脚步正在慢慢的靠近。为了方便考生更好的复习公卫执业助理医师考试生物化学科目关于蛋白质的化学的知识。下面是yjbys小编为大家带来的关于蛋白质的化学的知识，欢迎阅读。
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
主要有 C、H、O、N、S。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸(amino acid)，即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸)。
(一)氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：
1.氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
2.R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
(二)氨基酸的分类
1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种)：甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)
带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等，共6种)：丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)
带有可解离的极性R基(共5种)：天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His)，前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
(三)氨基酸的重要理化性质
1.一般物理性质
α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2.两性解离和等电点(isoelectric point, pI)
氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸，又可作为碱起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，
此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
3.氨基酸的化学反应
氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
(1)茚三酮反应
所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物。
(2)与2，4-二硝基氟苯(DNFB)的反应
三、肽(peptide)
1.肽键与肽链
一个氨基酸的`α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。多肽链的方向性是从N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按其序列从N端到C端命名。一般10肽以下属寡肽，10肽以上为多肽。
2.生物活性肽
谷胱甘肽(glutathione，GSH)
是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(含γ-肽键)。
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构(secondary structure)
蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象(不包括侧链R基团)。
两种主链原子的局部空间排列的分子模型(α-螺旋)和(β-折叠)。
1.肽单位
肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上，组成了肽单位(所在的平面称肽键平面)。
肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键(0.147nm)短，而较C=N双键(0.128nm)长，有部分双键的性质，不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型(transconfiguration)。
2.α-螺旋
α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。其特点是：
② 螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm
②相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。
③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。
3.β-折叠
① 相邻肽键平面间折叠成110度角，呈锯齿状。
② 两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列，形成β-折叠片层，其稳定因素是肽链间的氢键。
③ 逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。
α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。
4.β-转角
5.不规卷曲
6.超二级结构和结构域
三、蛋白质的三级结构(tertiary structure)
指一条多肽链中所有原子的整体排布，包括主链和侧链。维系三级结构的作用力主要是次级键(疏水相互作用、静电力、氢键等)。在序列中相隔较远的氨基酸疏水侧链相互靠近，结合蛋白质的辅基往往镶嵌其内，形成功能活性部位，而亲水基团则在外，这也是球状蛋白质易溶于水的原因。
四、蛋白质的四级结构 (quaternary structure)
有些蛋白质的分子量很大，由2条或2条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成，称为蛋白质的四级结构。构成四级结构的每条多肽链称为亚基 (subunit)，亚基单独存在时一般没有生物学功能，构成四级结构的几个亚基可以相同或不同。如血红蛋白(hemoglobin,Hb) 是由两个α-亚基和两个β-亚基形成的四聚体。
五、蛋白质分子中的化学键
蛋白质的一级结构是由共价键形成的，如肽键和二硫键。而维持空间构象稳定的是非共价的次级键。如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等。
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
(一)一级结构是空间构象的基础
如果一级结构未破坏，保持了氨基酸的排列顺序就可能回复到原来的三级结构，功能依然存在。
(二)种属差异
(三)分子病
镰刀状红细胞贫血病。
二、蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的空间结构是其生物活性的基础，空间结构变化，其功能也随之改变。
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第四节 蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质和氨基酸相似，有两性解离及等电点、紫外吸收和呈色反应。还有胶体性质、沉淀、变性和凝固等特点。
一、蛋白质的高分子性质
蛋白质的水溶液具有亲水胶体的性质。颗粒表面的水化膜和电荷是其稳定的因素，调节pH至pI、加入脱水剂等，蛋白质即可从溶液中沉淀出来。
透析法是利用蛋白质不能透过半透膜的性质，去掉小分子物质，达到纯化的目的。
大小不同的蛋白质分子可以通过凝胶过滤分开。又称分子筛层析。
二、蛋白质的两性解离
蛋白质和氨基酸一样是两性电解质，在溶液中的荷电状态受pH值影响。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。pH>pI时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。在人体体液中多数蛋白质的等电点接近pH5，所以在生理pH7.4环境下，多数蛋白质解离成阴离子。少量蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白的pI偏于碱性，称碱性蛋白质，而胃蛋白酶和丝蛋白为酸性蛋白。
三、蛋白质的变性、沉淀和凝固
蛋白质在某些理化因素的作用下，空间结构被破坏，导致理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性(denaturation)。
蛋白质变性的本质是多肽链从卷曲到伸展的过程，不涉及一级结构的改变。变性作用不过于剧烈，是一种可逆反应，去除变性因素，有些蛋白质原有的构象和功能可恢复或部分恢复，称为复性(denaturation)。
蛋白质变性的主要表现是失去生物学活性，变性蛋白溶解度降低，易形成沉淀析出;易被蛋白水解酶消化。
蛋白质自溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。盐析、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性，是分离制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀，而球蛋白则在半饱和硫酸铵溶液中发生沉淀。乙醇、丙酮均为脱水剂，可破坏水化膜，降低水的介电常数，使蛋白质的解离程度降低，表面电荷减少，从而使蛋白质沉淀析出。低温时，用丙酮沉淀蛋白质，可保留原有的生物学活性。但用乙醇，时间较长则会导致变性。重金属盐(Hg2+、Cu2+、Ag+)，生物碱与蛋白质结合成盐而沉淀，是不可逆的。
凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。沉淀的蛋白质不一定变性(如盐析)。
四、蛋白质的紫外吸收和呈色反应
蛋白质含芳香族氨基酸，在280nm波长处有特征性吸收峰。
例题：
1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此样品约含蛋白质多少?
A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g
2.下列含有两个羧基的氨基酸是：
A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸
3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是：
A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键
参考答案
1.B 2.E 3.D
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