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2017年公卫助理医师《生物化学》科目关于酶的知识
酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂。酶也是公卫执业助理医师考试生物化学科目的知识点之一。下面是yjbys小编为大家带来的关于酶的知识，欢迎阅读。
一、酶的概念
酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂(biocatalyst)。
二、酶的作用特点
酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中被催化的物质称为底物，反应的生成物称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性。
与一般催化剂不同的特点。
1.极高的催化效率
2.高度的特异性
酶对催化的底物有高度的选择性，即一种酶只作用一种或一类化合物，催化一定的化学反应，并生成一定的产物，这种特性称为酶的特异性或专一性。有结构专一性和立体异构专一性两种类型。
结构专一性又分绝对专一性和相对专一性。
立体异构专一性指酶对底物立体构型的要求。如乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢为丙酮酸，对D-乳酸无作用;L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，对D-氨基酸无作用。
3.酶活性的可调节性
4.酶的不稳定性
酶主要是蛋白质，凡能使蛋白质变性的理化因素均可影响酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比较温和的条件。
一、酶的分子组成
(一)单纯酶和结合酶
单纯酶是仅由肽链构成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。
结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白(apoenzyme)，决定酶的特异性和高效率;后者称为辅助因子(cofactor)，决定反应的种类和性质。两者结合形成的复合物称为全酶(holoenzyme)，这两部分对于催化活性都是必需的。
(二)酶的辅因子
酶的辅助因子指金属离子或小分子有机化合物(又称辅酶与辅基)。
1.金属离子
约2/3的酶含有金属离子，常见的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+(Cu+)、Zn2+、Fe2+(Fe3+)等。金属离子的作用是多方面的：参与酶的活性中心;在酶蛋白与底物之间起桥梁作用;维持酶分子发挥催化作用所必需的构象;中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
2.辅酶与辅基
辅酶与辅基是一些化学稳定的小分子有机物，是维生素样的物质，参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。
辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析或超滤方法除去;辅基则与酶蛋白结合紧密，不能用上述方法除去。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异的酶，但一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多种特异性酶，以催化各种化学反应。
二、酶的活性部位
酶的活性部位(active site)是它结合底物和将底物转化为产物的区域，又称活性中心。它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维小区(为裂缝或为凹陷)。酶活性部位的基团属必需基团，有二种：一是结合基团，其作用是与底物结合，生成酶-底物复合物;二是催化基团，其作用是影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并促进底物转变成产物，也有的必需基团同时有这两种功能。还有一些化学基团位于酶的活性中心以外的部位，为维持酶活性中心的构象所必需，称为酶活性中心以外的必需基团。
三、酶原激活
没有活性的酶的前体称为“酶原”，酶原转变成酶的过程称为酶原激活。其实质是酶活性部位形成或暴露的过程。一些与消化作用有关的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶在最初合成和分泌时，没有催化活性。胃蛋白酶原在H+作用下，自N端切下几个多肽碎片，形成酶催化所需的空间结构，转化为胃蛋白酶。胰蛋白酶原随胰液进入小肠时被肠激酶激活，自N端切除一个6肽，促使酶的构象变化，形成活性中心，转变成有活性的胰蛋白酶。
酶原的生物合成和酶原激活一般不在同一组织、细胞或细胞器中进行。酶原的激活具有重要的生理意义，不仅保护细胞本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在特定的部位与环境中发挥催化作用。
四、同工酶、变构酶、抗体酶
(一)同工酶(isozymes)
具有不同的分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。1959年发现的第一个同工酶是乳酸脱氢酶(LDH)，它在NADH存在下，催化丙酮酸的可逆转化生成乳酸。它是一个寡聚酶，由两种不同类型的亚基组成5种分子形式：H4、H3M、H2M2、HM3、M4，它们的分子结构、理化性质和电泳行为不同，但催化同一反应，因为它们的活性部位在结构上相同或非常相似。M亚基主要存在骨骼肌和肝脏，而H亚基主要在心肌。心肌梗死的情况可通过血液LDH同工酶的类型的检测确定。
(二)变构酶(allosteric enzyme)
变构酶又称别构酶，是一类调节代谢反应的酶。一般是寡聚酶，酶分子有与底物结合的活性部位和与变构剂非共价结合的调节部位，具有变构效应。引起变构效应的物质称为变构效应剂。降低酶活性的称变构抑制剂或负效应物;反之，称为变构激活剂或正效应物。变构酶与血红蛋白一样，存在着协同效应。
一、酶反应速度的测量
反应的速率也称速度(velocity)，是以单位时间内反应物或生成物浓度的改变来表示。
二、酶浓度对反应速度的影响
当研究某一因素对酶促反应速度的影响时，体系中的其他因素保持不变，而只变动所要研究的因素。
当底物浓度远大于酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度的变化成正比。
三、底物浓度对酶反应速度的影响
(一)米-曼氏方程式
底物浓度对酶促反应速度的影响呈双曲线。当底物浓度较低时，V与[S]呈正比关系(一级反应);随着[S]的增高，V的增加逐步减慢(混合级反应);增到一定程度，V不再增加而是趋于稳定(零级反应)。
当[S]<< Km时，v = Vmax [S] /Km，反应速度与底物浓度成正比;当[S]>> Km 时，v≌Vmax，反应速度达到最大速度，再增加[S]也不影响V。
(二)Km的意义
1.当V/v =2时, Km =[S] , Km是反应速率v等于最大速率V一半时的底物浓度，单位为摩尔/升(mol/L)。
2.Km =K2+K3/K1，当K2>> K3时，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。Km值越小，酶与底物的亲和力越大;反之，则越小。
3.Km是酶的特征性常数，它只与酶的结构和酶所催化的底物有关，与酶浓度无关。
Km和Vmax可用图解法根据实验数据测出。通过测定在不同底物浓度下的Vo，再用1/Vo对1/[S]的双倒数作图，又称Lineweaver-BurK作图法，即取米氏方程式倒数形式。
四、pH对反应速度的影响
每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活力，酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。
五、温度对反应速度的影响
多数哺乳动物的酶最适温度在37℃左右，植物体内酶的最适温度在50~60℃。也有些微生物的酶适应在高温或低温下工作。
六、激活剂对反应速度的影响
凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂(activator)。必需激活剂常是金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+等, Mg2+是多种激酶和合成酶的必需激活剂;非必需激活剂是有机化合物和Cl-等，如胆汁酸盐是胰脂肪酶，Cl-是唾液淀粉酶的非必需激活剂。
七、抑制剂对反应速度的影响
使酶活性下降而不导致酶变性的物质称为酶的抑制剂。抑制剂作用有可逆和不可逆抑制两类。以可逆抑制最为重要。
(一)不可逆抑制作用
这类抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活，一般不能用透析、超滤等物理方法去除。
(二)可逆抑制作用
这类抑制剂通常以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或失活，采用透析、超滤的方法可去除抑制剂，恢复酶活性。
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